Informație

Ce cântărește virusurile obișnuite găsite în organism?


La știrile radio NPR publice s-a spus că, dacă bacteriile naturale care ajută la funcționarea corpului sau doar prezente în corpul tău ar fi introduse într-o bilă, ar cântări mai mult sau mai puțin 7 uncii (aproximativ 200 de grame). Am încercat să găsesc oferta exactă, dar încă o caut și o voi revizui când o voi găsi.

Virusii pot ajuta în funcționarea corpului ca și în extinderea vieții în vreun fel?

Poate fi un corp 100% lipsit de viruși, nu cât de mult ar cântări virusul total dacă ar fi introdus într-o minge?


Virușii, în general, sunt în mod obligatoriu patogeni, adică nu coexistă de obicei (ca comensale sau simbionți) cu celulele corpului nostru. Mecanismul lor de supraviețuire implică uzurparea utilajului celulei gazdă pentru a-și produce propriile proteine ​​și material genetic. Cu toate acestea, așa cum s-a subliniat în comentarii, există unii viruși, cum ar fi GBV-C, care pot infecta gazda, dar rareori cauzează vreo boală. Mai mult, s-a demonstrat că acest virus are un efect pozitiv asupra răspunsului imun înnăscut și a efectului inhibitor asupra HIV [1].

(De asemenea, aruncați o privire la: Există viruși benefici? Dacă da, ce exemple există?)

În genomul nostru, iată câteva rămășițe de viruși care i-au infectat pe strămoșii noștri cu mult timp în trecut. Un exemplu proeminent este cel al retrotranspozonilor. Retrotranspozițiile sunt secvențe de ADN care constituie o parte semnificativă a genomului nostru și sunt similare din punct de vedere structural cu genomul retrovirusurilor (cum ar fi HIV). Retrotranspozonii au fost considerați ADN nedorit în trecut, dar studii recente au arătat că joacă unele roluri importante în corpul nostru. De exemplu, retrotranspozonii L1 cauzează diversitatea somatică (diversitate genetică la nivel celular) a neuronilor și poate contribui la creșterea plasticității creierului nostru.[2,3]. Retrotranspozonii pot regla, de asemenea, expresia genelor[4].

În afară de aceasta, pot exista viruși infecțioși care sunt prezenți în organism, dar sunt inactivi. Acestea pot deveni active mai târziu (când condițiile sunt favorabile) și pot provoca boala la acel individ sau se pot răspândi la o altă persoană.

Poate puteți calcula greutatea acestor resturi virale (retrotranspozoni). Nu va oferi nicio perspectivă excelentă pe nimeni. Trebuie doar să calculați procentul de genom pe care îl ocupă aceste secvențe de ADN și să îl multiplicați cu greutatea moleculară a ADN-ului genomic și numărul total de celule din corp. Îți las exercițiul.


Componente ale virușilor (4 componente)

Reprezintă cromozomul viral. Cromozomul nucleoid sau viral este format dintr-o singură moleculă de acid nucleic. Poate fi liniar sau circular cu diferite grade de înfăşurare. Nucleoidul este partea infecțioasă a virusului.

Acidul nucleic este fie ADN, fie ARN, dar niciodată ambele. Virușii care conțin ADN sunt numiți deoxi-viruși, în timp ce virusurile care conțin ARN sunt denumite ribovirusuri. Fiecare dintre ele are două subtipuri, dublu catenar și monocatenar.

(i) ADN dublu catenar:

Apare în T2, T4 bacteriofage, coli-fagi Lambda, mozaic de conopidă, virus variola, adenovirus, virus herpes (liniar), virus poliom, virus simian-40 (SM40), hepatită В (circulară).

(ii) ADN monocatenar sau ssDNA:

Coli-fag MS 2, Coli-fag fd (liniar), Coli-fag ф x 174 (circular). Catenul unic de ADN se numește catena plus. O catenă de ADN complementară sau negativă este sintetizată pentru a produce duplex de ADN pentru replicare în timpul multiplicării virusului.

(iii) ARNc dublu catenar sau dsARN:

Se găsește în Reovirus și Tumor Virus (ambii liniari)

(iv) Monocatenar sau ARNss:

Afecțiunea este mai frecventă în ribovirusuri ARN-ul cu un singur fir este, în general, liniar, de exemplu, virusul poliomielitei, virusul febrei aftoase, virusul gripal, virusul mozaicului tutunului (TMV), virusul necrozei tutunului virusul mozaicului cartofului, virusul mozaicului fasolei, retrovirusurile.

Retrovirusurile au două copii de ARN monocatenar (deci diploid), de exemplu, HIV (Virusul Imunodeficienței Umane, HTLV-III, Virusul SIDA) HTLV-1 HTLV-11 (Virusii limfei T trofici umani), Virusul Sarcomului Rous (RS V al M).

În unele ribovirusuri, ARN-ul poate funcționa direct ca șablon și poate participa la replicare (de exemplu, TMV, virusul gripal, virusul Paramixo). În alte ribovirusuri, ARN-ul nucleoidului este utilizat mai întâi în sintetizarea ADN-ului complementar prin transcriere inversă (de exemplu, virusuri oncogene, HIV).

Din cauza acestora din urmă, acești viruși se numesc retrovirusuri. Cromozomul sau nucleoidul viral nu conține multe gene. T4 bacteriofagul conține aproximativ 100 de gene. Cromozomul viral sau acidul nucleic este înfășurat cu ajutorul unor poliamine sau proteine ​​interne.

Componenta # 2. Capsidă (teacă, strat):

Acoperirea proteică din jurul virusului protejează nucleoidul de daunele cauzate de agenții fizici și chimici. Capsida este formată dintr-un număr de subunități numite capsomere sau capsomeri. Capsida TMV are 2130 capsomere. La bacteriofagii binali învelișul capsidal al cozii este contractil.

Componenta # 3. Plic:

Este un înveliș membranos liber care apare în unele viruși animale, mai rar în virusuri vegetale și bacteriene. Spre deosebire de virușii înveliți, virușii fără plic se numesc gol.

Plicul este format din proteine ​​de la (virus), lipide și carbohidrați și shidrați (de la gazdă). Are subunități numite peplomere sau peplomeri. Suprafața plicului poate fi netedă sau poate avea excrescențe numite vârfuri. Virușii încapsulați obișnuiți sunt HIV, virusul herpesului, virusul vaccinului etc.

Componenta # 4. Enzime:

Sunt ocazionale. Enzima lizozimă este prezentă în regiunea care vine în contact cu celula gazdă din bacteriofagi. Alte enzime sunt neuraminidaza din virusul gripal, ARN polimeraza, ARN transcriptaza, revers transcriptaza.


Ce cântăresc virușii obișnuiți găsiți în organism? - Biologie

Figura 1 - Geometria bacteriofagilor. (A) Imagine de microscopie electronică a bacteriofagelor phi29 și T7, așa cum este dezvăluită de microscopia electronică. (B) Schema structurii unui bacteriofag. (A adaptat din S. Grimes și colab., Adv. Virus Res. 58: 255, 2002.)

În ceea ce privește numărul lor absolut, virușii par a fi cele mai abundente entități biologice de pe planeta Pământ. Cea mai bună estimare actuală este că există 1031 de particule de virus în biosferă. Putem începe să ne împăcăm cu aceste numere astronomice, dându-ne seama că acest lucru implică faptul că pentru fiecare om de pe planetă există aproape numărul de virusuri al lui Avogadro. Acest lucru corespunde cu aproximativ 10 8 viruși care se potrivesc cu fiecare celulă din corpul nostru. Numărul de viruși poate fi, de asemenea, contrastat cu o estimare de 4-6 x 10 30 pentru numărul de procariote pe Pământ (BNID 104960). Cu toate acestea, din cauza dimensiunilor lor extrem de mici, masa legată de acești viruși reprezintă doar aproximativ 5% din biomasa procariotă. Afirmația cu privire la numărul total de viruși este susținută de măsurători folosind atât microscopie electronică, cât și microscopie fluorescentă. De exemplu, dacă o probă este prelevată din sol sau ocean, observațiile microscopiei electronice dezvăluie un ordin de mărime cu mai mulți viruși decât bacteriile (raportul ≈10 / 1, BNID 104962). Aceste măsurători de microscopie electronică sunt confirmate independent de măsurători de microscopie luminoasă. Prin colorarea virusurilor cu molecule fluorescente, acestea pot fi numărate direct la microscop și pot fi determinate concentrațiile corespunzătoare (de exemplu, 10 7 viruși / ml).

Tabelul 1: Dimensiuni ale virușilor cheie reprezentativi. Virușii din tabel sunt organizați în funcție de dimensiunea lor cu cei mai mici viruși afișați mai întâi și cei mai mari viruși afișați ultimul. Organizarea după mărime oferă o perspectivă diferită de clasificările biologice tipice care utilizează caracteristici precum natura genomului (ARN sau ADN, monocatenar (ss) sau dublu catenar (ds)) și natura gazdei. Valorile sunt rotunjite la una sau două cifre semnificative.

Organismele din toate domeniile vieții sunt supuse infecției virale, indiferent dacă sunt plante de tutun, insecte tropicale care zboară sau arhee în izvoarele termale din Parcul Național Yellowstone. Cu toate acestea, se pare că acei viruși care atacă bacteriile (adică așa-numiții bacteriofagi – literalmente mâncători de bacterii – vezi Figura 1) sunt cei mai abundenți dintre toți, cu acești viruși prezenți în număr mare (BNID 104839, 104962, 104960) în o serie de medii diferite, de la soluri la oceanul deschis.

Figura 2: Structuri ale capsidelor virale. Regularitatea structurii virușilor a permis o analiză detaliată, la nivel atomic, a modelelor lor de construcție. Această galerie prezintă o varietate de geometrii diferite explorate de clasa virușilor aproape sferici. Cifrele HIV și gripei sunt redări 3D ale virionilor din tomogramă.. Structura 14:15, 2006 și structura virusului gripal adaptată de la A. Harris, Proceedings of the National Academy of Sciences, 103: 19123, 2006.)

Ca urmare a prezenței lor enorme pe scena biologică, virușii joacă un rol nu numai în sănătatea gazdelor lor, ci și în ciclurile geochimice globale care afectează disponibilitatea nutrienților pe toată planeta. De exemplu, s-a estimat că până la 20% din masa bacteriană din ocean este supusă infecției virale în fiecare zi (BNID 106625). Acest lucru poate reduce puternic fluxul de biomasă la niveluri trofice mai mari care se hrănesc cu procariote (BNID 104965).

Figura 3: Dimerul proteinei P30 servește drept bandă de măsurare pentru a ajuta la crearea capsidei bacteriofagului PRD1.

Virușii sunt mult mai mici decât celulele pe care le infectează. Într-adevăr, micimea lor remarcabilă a fost cea care a dus la descoperirea lor în primul rând. Cercetătorii au fost nedumeriți de restul de elemente infecțioase care ar putea trece prin filtre suficient de mici pentru a elimina celulele bacteriene patogene. Acest lucru a dus la ipoteza unei noi forme de entitate biologică. Aceste entități au fost ulterior identificate ca viruși.

Virușii sunt printre cele mai simetrice și mai frumoase dintre obiectele biologice, așa cum se arată în figura 2. Figura arată că mulți viruși sunt caracterizați de o formă icosaedrică cu toate simetriile sale caracteristice (adică simetrii de două ori de-a lungul marginilor, simetrii de trei ori pe margini). fețele și simetriile de rotație de 5 ori pe vârfuri, figura 2). Învelișul proteic exterior, cunoscut sub numele de capsidă, este adesea relativ simplu, deoarece constă din multe repetări ale aceleiași unități proteice. Materialul genomic este conținut în capsidă. Aceste genomi pot fi ADN sau ARN, monocatenare sau dublu catenar (ssDNA, dsDNA, ssRNA sau dsRNA) cu dimensiuni caracteristice variind de la 10 3 -10 6 baze (BNID 103246, 104073. Cu câteva excepții interesante, o regulă utilă este că razele capsidelor virale în sine sunt toate într-un factor de zece unul de celălalt, virusurile mai mici având un diametru de câteva zeci de nanometri și cele mai mari atingând diametre de câteva sute de nanometri, ceea ce este la fel cu cele mai mici bacterii (BNID 103114, 103115, 104073). Exemple reprezentative ale dimensiunilor virușilor sunt date în Tabelul 1. Structurile multor viruși precum HIV au un înveliș extern (rezultând eticheta „virus învelit”) alcătuit dintr-o bistrată lipidică. interacțiunea dintre dimensiunea virusului și lungimea genomului poate fi capturată prin raportul de împachetare, care este fracțiunea procentuală din volumul capsidei preluat de ADN-ul viral. Pentru fagul lambda se poate calcula a fi de aproximativ 40%, în timp ce pentru HIV este mai mult. e de 10 ori mai mic (BNID 111591).

Unele dintre cele mai interesante viruși au structuri cu simetrie mai mică decât cele descrise mai sus. Într-adevăr, doi dintre cei mai mari producatori de știri virale, HIV și gripa, au uneori forme neregulate și chiar structura de la o particule de virus gripal sau HIV la alta poate fi diferită. Exemple de aceste structuri sunt prezentate în Figura 2. De ce ar trebui atât de mulți viruși să aibă o scară de lungime caracteristică de aproximativ 100 de nanometri? Dacă se ia în considerare densitatea materialului genetic din interiorul capsidei, un exercițiu util pentru cititorul motivat, se constată că materialul genomic din virusurile bacteriene poate ocupa aproape până la 50% din volum. În plus, ADN-ul viral adoptă adesea o structură care este aproape ambalată și aproape cristalină pentru a permite densități atât de mari. Astfel, în aceste cazuri, dacă se ia ca dată lungimea ADN-ului care este legată la rândul său de numărul de gene pe care virușii trebuie să le găzduiască, virușii prezintă o economie de dimensiune puternică, reducând la minimum volumul necesar pentru a-și transporta materialul genetic.

Pentru a face un virus, monomerii care alcătuiesc capsidă pot să-și asambleze singuri un mecanism, este să pornească de la un anumit vârf și să se extindă într-o manieră simetrică. Dar ce guvernează lungimea unei fațete, adică distanța dintre două vârfuri adiacente care dictează dimensiunea totală a unui viron? Într-un caz, o proteină reziduală aproape liniară de 83 servește ca o măsurătoare cu bandă moleculară, ajutând virusul să se construiască la dimensiunea potrivită. Actorii moleculari care fac posibil acest mecanism sunt prezentați în Figura 3. Un dimer de două proteine ​​lungi de 15 nm definește distanțe într-un bacteriofag care are un diametru de aproximativ 70 nm.

Gigantul mimivirus și pandoravirusul descoperit recent sunt cu un ordin de mărime mai mare (BNID 109554, 111143). Mecanismul care servește la setarea mărimii rămâne o întrebare deschisă. Acești virusuri sunt mai mari decât unele bacterii și chiar rivalizează cu unele eucariote. Ele conțin, de asemenea, genomi mai mari de 2 Mbp lungime (BNID 109556) și ne provoacă înțelegerea atât a evoluției virale, cât și a diversității.


Interferoni: semnificație, producție și aplicații

Interferonii sunt glicoproteine ​​naturale produse de celulele eucariote infectate cu virus, care protejează celulele gazdă de infecția cu virus. Au fost descoperite de Isaacs și Lindenmann în 1957, în cursul unui studiu al efectului virusului gripal inactivat cu UV asupra membranei corioalantoice a puiului, păstrat într-un mediu artificial.

Au observat că membrana infectată a produs o substanță solubilă în mediu care ar putea inhiba multiplicarea virusului gripal activ inoculat în membranele corioalantoice proaspete de pui. Substanța a fost numită interferon pentru că a interferat cu multiplicarea intra-celulară a virusurilor.

Observațiile ulterioare au confirmat că astfel de substanțe antivirale produse de gazdă erau comune multor viruși. Interferența virală este un fenomen observat atunci când multiplicarea unui virus este inhibată de un alt virus. De exemplu, atunci când virusul gripal A este inoculat în cavitatea alantoică a unui ou embrionat, urmat după 24 de ore de virusul gripal B, multiplicarea virusului gripal B este parțial sau complet inhibată. Motivul pentru care virusul gripal B nu se poate multiplica este că celulele infectate cu virusul gripal A produc interferon care inhibă parțial sau total multiplicarea virusului B. De asemenea, interferonul protejează celulele de virusul gripal A.

Caracteristicile interferonilor:

O caracteristică remarcabilă a interferonilor este că acestea sunt specifice celulei gazdă și nu specifice virusului. Aceasta înseamnă că interferonii produși de șoareci sau pui nu vor proteja celulele umane împotriva aceluiași virus care a indus interferonul la animalele experimentale. Pe de altă parte, un interferon produs de un virus X la un animal va proteja animalul și de alți virusuri.

Acest lucru se datorează faptului că interferonii nu interacționează direct cu virușii. Dar induc celulele infectate cu virusul să sintetizeze proteine ​​antivirale care inhibă multiplicarea virală. Aceste proteine ​​au un spectru inhibitor larg. Ca rezultat, nu numai virusul care induce interferonul, ci și alții sunt inhibați.

Motivul pentru care interferonul produs de o specie nu protejează o altă specie este acela că același virus produce interferoni diferiți în diferite specii. S-a observat că interferonii produși de diferite specii gazdă în urma infecției cu același virus diferă în greutate moleculară, precum și în alte proprietăți, cum ar fi punctul izoelectric etc. Nu numai specii diferite produc interferoni diferiți, țesuturi diferite ale aceluiași animal produc interferoni diferiți. .

Toate tipurile de interferoni sunt proteine ​​cu o greutate moleculară relativ mică, cuprinsă între 15.000 și 40.000 de daltoni. Prin urmare, ele nu sunt dializabile și sunt distruse de enzimele proteolitice. Interferonii sunt destul de stabili la pH scăzut (pH2) și pot rezista la temperaturi moderate fiind stabili la 37°C timp de aproximativ o oră. Acestea sunt produse în cantități minuscule de către celulele infectate ca un precursor mai lung având 23 de reziduuri de aminoacizi mai mult decât molecula matură.

Interferonii umani sunt de trei tipuri principale. Aceștia se numesc interferoni alfa (α-IFN), interferoni beta (β-IFN) și interferoni gama (γ-IFN). Alfa-interferonul conține multe subtipuri. Numărul total de subtipuri depășește 20.

Este produs de limfocitele B, monocite și macrofage. β-IFN este produs de fibroblaste în țesuturile conjunctive. γ-IFN este sintetizat de către limfocitele T după ce sunt activate de antigeni. S-a demonstrat că α-IFN este codificat de până la 20 de gene cromozomiale distincte, indicând astfel că subtipurile acestui interferon reprezintă o familie de proteine ​​strâns legate.

β-IFN pare a fi o glicoproteină. Este codificat de o singură genă umană. Toate genele α-IFN și β-IFN sunt situate pe brațul scurt al cromozomului uman 9. Proteinele α-IFN au toate o lungime de 166 aminoacizi (cu excepția unuia). Nu sunt glicozilate, iar proteinele sunt monomerice. Proteina unică β-IFN are, de asemenea, o lungime de 166 aminoacizi și o glicoproteină. Este dimeric.

Producția de interferon:

Interferonii sunt produși de celulele animale vii, atât in vivo, cât și celulele de cultură. Producția de interferon și activitatea sa antivirală necesită exprimarea genelor celulare, iar aceste funcții sunt blocate de inhibitorii transcripției și translației. Astfel, celulele gazdă infectate cu virus nu reușesc să producă interferon în prezența actinomicinei D, un inhibitor al ARN polimerazei eucariote. Când inhibitorul este adăugat după 2 ore de infecție, producția de interferon nu este inhibată, sugerând că transcrierea este finalizată până la acel moment.

Producția de interferon începe după inițierea maturării virale și continuă timp de 20 până la 50 de ore după aceea. Apoi producția se oprește, datorită formării unui represor care se presupune că se formează sau se activează numai atunci când concentrația de interferon în celula producătoare depășește o anumită concentrație de prag. Cea mai mare parte a interferonului este transportată de la celula producătoare la alte celule vecine.

Substanța dintr-un virus care este responsabilă pentru sinteza interferonului de către celula gazdă este cunoscută sub numele de inductor al interferonului. Natura acestei substanțe a fost identificată de Merigan (1970) ca ARN dublu catenar. Activitatea pare să se afle în poliribonucleotide și # 8217 cu un conținut ridicat elicoidal. Virușii cu ARN dublu catenar - precum reovirusurile - pot acționa ca inductori ai interferonului fără replicare. Virușii ARN monocatenari pot acționa ca inductori numai după replicare atunci când formează intermediari replicativi dublu catenari. Virușii ADN pot, de asemenea, induce interferoni, probabil datorită transcripției suprapuse a ADN-ului viral, așa cum s-a observat în cazul vaccinei vinus (Fig. 6.39).

Virușii fungici care au în principal genomuri de ARN dublu catenar sunt, de asemenea, inductori eficienți ai interferonilor. Unii polimeri sintetici care conțin acid riboinosinic, acid ribocitidilic (Poli I: C), precum și cei care conțin acid riboadenilic și acid ribouridilic (Poli A: U) sunt, de asemenea, buni inductori. Toți inductorii de interferon sunt caracterizați prin greutate moleculară mare, densitate mare a grupărilor anionice și rezistență la degradarea enzimatică. Hibrizii ADN și ADN-ARN s-au dovedit a fi ineficienți ca inductori de interferon.

Inducerea sintezei interferonilor se referă la interferonii α și β care aparțin unei singure clase, numită Tip I. Gamma-interferon aparține unei clase separate, numită Tip II. Interfer-interferonul uman este reprezentantul unic al tipului său. Gena care codifică proteina y-interferon este localizată pe brațul lung al cromozomului 12. Gena are trei introni, în timp ce genele interferonilor α- și β- sunt fără introni. Gamma-interferonul (uman) are 146 de aminoacizi și este o proteină tetramerică N-glicozilată. Este indusă de stimularea antigenică a limfocitelor T.

În prezența inductorului care este ds-ARN viral, genele α- și β-interferon ale cromozomului (gazdelor) sunt activate pentru a produce interferon m-ARN. Acestea sunt apoi traduse în proteine ​​interferon α- și β-. Aceste proteine ​​se acumulează la început în celula producătoare și, în cele din urmă, părăsesc celula pentru a ajunge la celulele gazdă vecine.

Pe măsură ce concentrația de interferon din celula producătoare crește peste un nivel prag, activează o altă genă a celulei producătoare care codifică o proteină represoare care se alimentează înapoi și oprește sinteza suplimentară a interferonului. Ca rezultat, celulele infectate cu virus produc în general doar cantități mici de interferoni.

Moleculele de interferon care părăsesc celula producătoare ajung la celulele gazdă neinfectate vecine și interacționează cu membrana celulară sau cu receptorii membranei nucleare ai acestor celule. Astfel, aceste celule sunt induse să sintetizeze proteine ​​antivirale. Aceste proteine ​​antivirale sunt agenții reali care oferă protecție acestor celule gazdă împotriva infecției virale.

Mecanismul de acțiune al interferonilor:

Interferonii de tip I includ α-IFN și β-IFN. Acești interferoni nu interacționează cu virusurile cauzând direct inhibarea lor, dar induc formarea de proteine ​​antivirale care sunt activate pentru a inhiba multiplicările virale. Aceste proteine ​​reglementate de interferon (IRP) acționează probabil prin blocarea sintezei componentelor macromoleculare necesare multiplicării virale.

O schemă generală a mecanismului de acțiune a interferonilor de tip I este prezentată în Fig. 6.40:

Au fost identificate mai multe proteine ​​gazdă reglementate de interferon (IRP), deși toate acestea nu au fost pe deplin caracterizate. Printre cele mai cunoscute dintre aceste proteine ​​se numără o protein kinază și o enzimă care catalizează formarea unui polimer scurt de acid adenilic, 2′, 5′-oligoadenylat sintetaza (2′-5′ A sintetaza).

Protein kinaza este indusă de interferonii de tip I. Trebuie activat de ds-ARN. Kinaza activată catalizează fosforilarea factorului de inițiere (el F-2) determinând astfel inhibarea sintezei proteinelor (Fig. 6.41).

2′-5′-oligoadenilat sintetaza este o enzimă indusă și de interferonii de tip I care necesită activarea de către ds-ARN, cum ar fi protein kinaza. Sintetaza activată acționează ca un activator al unei endonucleaze, RNaza L. ARN-ul activat degradează ARN-ul viral (Fig. 6.42).

Un alt grup de proteine, numit MX-proteinele induse de α- si β-IFN sunt cunoscute ca poseda activitate antivirala intrinseca, desi mecanismul molecular exact prin care inhiba multiplicarea virala nu este cunoscut. MX-s-a raportat că proteinele joacă un rol major de control în infecțiile cauzate de virusurile gripale la animale experimentale, precum și la oameni.

Interferonul de tip II include g-IFN care este, de asemenea, cunoscut sub numele de IFN imun. Deși g-IFN posedă, de asemenea, activitate antivirală, rolul său major este în imunitate prin activarea limfocitelor T citotoxice care pot distruge celulele infectate cu virus. Pe lângă limfocitele T, alte celule ucigașe care apar în mod natural, cum ar fi macrofagele și monocitele, sunt, de asemenea, activate de g-IFN. Astfel, spre deosebire de cel al interferonilor de tip I, efectul antiviral al g-IFN este exprimat prin activarea celulelor ucigașe ale corpului care distrug celulele infectate cu virus.

Interferonul de tip II induce antigenele majore de histocompatibilitate ale celulelor umane. Exprimarea acestor antigeni este esențială pentru ca celulele imuno-potente să prezinte antigene străine limfocitelor T în timpul generării de răspunsuri imune specifice.

Expresia indusă de IFN a acestor antigeni majori de histocompatibilitate reprezintă o contribuție importantă a activității antivirale a g-IFN prin îmbunătățirea activității limfocitelor T citotoxice. Activarea limfocitelor T citotoxice de către y-IFN implică și rolul său posibil în eliminarea celulelor canceroase care sunt recunoscute de sistemul imunitar al organismului ca obiecte străine.

Aplicații ale interferonilor:

Interferonii ar putea fi agenți ideali pentru combaterea bolilor virale. Acestea inhibă multiplicarea virală la o concentrație atât de scăzută, care nu este toxică pentru celulele neinfectate. Un interferon poate inhiba mulți viruși. Dar există anumite dezavantaje care stau în utilizarea lor.

În primul rând, pentru aplicare la om, interferonul trebuie să fie de origine umană, deși interferonii produși în culturile de celule de rinichi de maimuță sunt eficienți și la oameni. Interferonii sunt produși în cantități foarte mici și este dificil să-i obțineți în cantitate suficientă în formă pură pentru aplicarea clinică. Un alt factor este că interferonii sunt eficienți doar pentru perioade scurte și, ca atare, pot fi utilizați numai împotriva infecțiilor acute, cum ar fi gripa.

Dificultatea de a obține o cantitate suficientă de interferon pur pentru uz clinic a fost depășită prin donarea genelor umane α-IFN și β-IFN în bacterii și drojdii. Prin creșterea acestor organisme transgenice în cultură de masă, a fost posibil să se obțină interferoni utilizabili clinic în cantități suficient de mari. Alfa-interferonul a fost comercializat în 1984 sub denumirea comercială Intron A.

În anii următori, acest interferon produs biotehnologic a fost aprobat pentru utilizare clinică împotriva bolilor precum herpesul genital cauzat de virusul herpes, hepatita B și C. Beta-interferonul a fost, de asemenea, produs biotehnologic și comercializat sub denumirea comercială Betaseron. A fost folosit într-o boală numită scleroză multiplă. Un interferon g recombinant a fost găsit eficient împotriva unei boli cronice moștenite, numită boală granulomatoasă.

Neutrofilele individului afectat nu pot ucide bacteriile infecțioase. Aplicarea y-IFN la astfel de persoane restabilește capacitatea neutrofilelor de a ucide bacteriile. Deoarece boala este cronică și moștenită, persoanele afectate trebuie să ia g-IFN pe tot parcursul vieții pentru a rămâne normale.

Interferonii nu sunt doar antivirali, dar au și activitate anticancerigenă. Studiile clinice au arătat că interferonii au efect împotriva anumitor tipuri de tumori. Alfa-interferonul a fost aprobat pentru tratarea leucemiei cu celule păroase și a sarcomului Kaposi, un cancer care apare la pacienții cu SIDA.

Gamma-interferon a fost utilizat în principal ca imuno-stimulent la pacienții cu cancer. Rezistența împotriva tumorilor din organism este controlată de răspunsul imun împotriva antigenelor tumorale. Limfocitele T citotoxice recunosc aceste antigene ca străine și le distrug. Gamma-interferon poate stimula funcția citotoxică a limfocitelor T și a altor celule ucigașe naturale ale corpului, ajutând astfel la controlul celulelor tumorale.


Biologie Capitolul 43

I. Fiecare lmohocit are un receptor unic de membrană care recunoaște un antigen
II. când limfocitul leagă un antigen, acesta este activat și începe să se divizeze pentru a forma multe copii identice ale lui însuși
III. limfocitele donate au diferențe ușoare și sunt selectate de splină pentru îndepărtare dacă nu leagă un antigen
IV. celulele clonate coboară dintr-un limfocit activat și persistă chiar și după eliminarea agentului patogen.

A) permite o apărare rapidă împotriva și antigenul care a fost întâlnit anterior

B) permite unui animal să combată majoritatea agenților patogeni aproape instantaneu la prima întâlnire

C) Rezultă celule efectoare cu specificitate pentru un număr mare de antigeni

A) unul are un rol major în producerea de anticorpi, în timp ce celălalt are un rol major în citotoxicitate

B) se leagă un receptor numit BCR (receptor de celule B), în timp ce acesta recunoaște un receptor numit TCR (receptor de celule T)

C) B cella sunt activate de antigeni plutitori în sânge sau mph. Celulele T sunt activate de antigeni legați de membrană

I. Receptorii celulelor B se leagă de epitopi
II. Receptorii de celule T se leagă de epitopi
III. Pot exista 10 sau mai mulți epitopi diferiți pe fiecare antigen
IV. Există o corespondență unu-la-unu între antigen și epitop

A) Receptorii de celule B și receptorii de celule T

B) Receptorii și anticorpii celulelor B

C) Receptorii și anticorpii celulelor T

A) Antigenul de contact al celulelor B --> celula T helper este activată -- apare selecția clonală>

B) celula corpului se infectează cu un virus - & gt apar noi proteine ​​virale
- Complexul moleculei-antigen MHC clasa I & & gt afișat pe suprafața celulei

C) complementul este secretat - & celula gt B contactează antigenul - & celula T helper activată - & citokinele gt eliberate

I. agentul patogen este distrus
II. limfocitele secretă anticorpi
III. determinanții antigenici de la agentul patogen se leagă de receptorii antigenici de pe limfocite
IV. limfocitele specifice determinanților antigenici din agent patogen devin numeroase
V. rămân doar celule de memorie

A) răspund la antigenii T-independenți

C) stimulează o celulă T citotoxică

A) proteine ​​secretate de celulele care prezintă antigen

B) receptori prezenți la suprafața celulelor ucigașe naturale

C) molecule prezente pe suprafața celulelor T unde interacționează cu molecule de histocompatibilitate majoră (MHC)

A) CD4, CD8 și celule plasmatice

B) celule citotoxice și ajutătoare

C) plasmă, celule de prezentare a antigenului și celule de memorie

A) Celulele B produc anticorpi IgE

B) Celulele B eliberează citokine

C) celulele T citotoxice prezintă pe suprafața lor complexul moleculă-antigen MHC de clasa II

A) anticorpul având cel puţin două regiuni de legare

B) punți disulfurice între antigeni

C) legături între moleculele MHC de clasa I și clasa II

I) legarea anticorpilor de suprafața microbilor
II) aglutinarea mediată de anticorpi a microbilor
III) eliberarea de citokine de către celulele B activate

B) ingestia de interferon

C) transferul placentar al anticorpilor

A) sistemul imunitar răspunde nespecific la antigeni

B) virusul variolei bovine a produs anticorpi ca răspuns la prezența variolei

C) există niște epitopi (determinanți antigenici) comuni ambilor virusuri variolei

A) vaccinarea cu o formă slăbită a toxinei

B) injectarea de anticorpi la toxină

C) injectarea interleukinei-1

A) antigenii de suprafață ai agentului patogen rămân aceiași

B) să fie identificați toți antigenii de suprafață de pe agentul patogen

C) agentul patogen are un singur epitop

A) rearanjarea genelor regiunii V în acea clonă de celule B receptive

B) o comutare în tipul de celulă care prezintă antigen care este implicată în răspunsul imun

C) reacția unui pacient la primul tip de anticorp produs de celulele plasmatice

A) proteinele MHC sunt fabricate din mai multe regiuni genetice diferite, care sunt capabile

rearanjarea în mai multe moduri

B) Proteinele MHC de la un individ pot fi doar din clasa I sau clasa II

C) fiecare dintre genele MHC are un număr mare de alele, dar fiecare individ moștenește doar două

A) chiar dacă grupa de sânge a lui Jane se potrivește cu cea a lui Bob, proteinele ei majore de histocompatibilitate (MHC) ar putea să nu se potrivească

B) o potrivire a grupului de sânge este mai puțin strictă decât o potrivire necesară pentru transplant, deoarece sângele este mai tolerant la schimbare

C) pentru fiecare genă, există o singură alelă de sânge, dar multe alele de țesut

A) MHC molecules of the donor may stimulate rejection of the graft tissue, but bacteria lack MHC molecules

B) the tissue graft, unlike the bacterium, is isolated from the circulation and will not enter into an immune response

C) a bacterium cannot escape the immune system by replicating inside normal body cells


Virus Replication Cycle

While the replication cycle of viruses can vary from virus to virus, there is a general pattern that can be described, consisting of five steps:

  1. Atașament &ndash the virion attaches to the correct host cell.
  2. Penetration or Viral Entry &ndash the virus or viral nucleic acid gains entrance into the cell.
  3. Sinteză &ndash the viral proteins and nucleic acid copies are manufactured by the cells&rsquo machinery.
  4. Asamblare &ndash viruses are produced from the viral components.
  5. Eliberare &ndash newly formed virions are released from the cell.

Atașament

Outside of their host cell, viruses are inert or metabolically inactive. Therefore, the encounter of a virion to an appropriate host cell is a random event. The attachment itself is highly specific, between molecules on the outside of the virus and receptors on the host cell surface. This accounts for the specificity of viruses to only infect particular cell types or particular hosts.

Penetration or Viral Entry

Many unenveloped (or naked) viruses inject their nucleic acid into the host cell, leaving an empty capsid on the outside. This process is termed penetration and is common with bacteriophage, the viruses that infect bacteria. With the eukaryotic viruses, it is more likely for the entire capsid to gain entrance into the cell, with the capsid being removed in the cytoplasm. An unenveloped eukaryotic virus often gains entry via endocitoza, where the host cell is compelled to engulf the capsid resulting in an endocytic vesicle. An enveloped eukaryotic virus gains entrance for its nucleocapsid when the viral envelope fuses with the host cell membrane, pushing the nucleocapsid past the cell membrane. If the entire nucleocapsid is brought into the cell then there is an uncoating process to strip away the capsid and release the viral genome.

Sinteză

The synthesis stage is largely dictated by the type of viral genome, since genomes that differ from the cell&rsquos dsDNA genome can involve intricate viral strategies for genome replication and protein synthesis. Viral specific enzymes, such as RNA-dependent RNA polymerases, might be necessary for the replication process to proceed. Protein production is tightly controlled, to insure that components are made at the right time in viral development.

Asamblare

The complexity of viral assembly depends upon the virus being made. The simplest virus has a capsid composed of 3 different types of proteins, which self-assembles with little difficulty. The most complex virus is composed of over 60 different proteins, which must all come together in a specific order. These viruses often employ multiple assembly lines to create the different viral structures and then utilize scaffolding proteins to put all the viral components together in an organized fashion.

Eliberare

The majority of viruses lyse their host cell at the end of replication, allowing all the newly formed virions to be released to the environment. Another possibility, common for enveloped viruses, is budding, where one virus is released from the cell at a time. The cell membrane is modified by the insertion of viral proteins, with the nucleocapsid pushing out through this modified portion of the membrane, allowing it to acquire an envelope.

Active Virus Life Cycle by John Kellogg Via OER at Oregon State University


Since the beginning of the current outbreak last May, Ebola has been a near daily news story. Most articles have focused on the public health aspect of the disease in terms of its spread throughout West Africa, attempts to contain it, and efforts to set up viable health care stations near affected areas. An earlier article on our website explained why this epidemic has become the worst Ebola outbreak in history [1], but most coverage hasn’t devoted much space to the actual mechanics of the Ebola virus – what it is, how it gets into your cells, how it causes the characteristic hemorrhaging and fever, and, most importantly, how researchers and doctors are developing treatments for it. The rest of this article will aim to explore these topics.

How does the Ebola virus infect people?

Ebola virus contains a type of genetic material called RNA, which is similar to DNA and contains the blueprint for assembling new virus particles. Unlike animals and plants, which also use DNA as a repository of information, viruses are not technically alive because they are incapable of replicating without help. In order to create new viruses, the virus must infiltrate a living cell, where it hijacks the host cell’s machinery to fulfill its own goals. In order to get into the cell, Ebola must travel through the cell membrane, which is a barrier that protects the cell from its environment. However, all cells need nutrients, which must have ways of entering the cell the viruses hitch a ride into the cell via one of these established nutrient-uptake entryways. Ebola virus takes advantage of a non-specific engulfing process called macropinocytosis, which allows the virus to be “eaten” by a wave-like motion of the cell membrane (Figure 1) [2].

Once inside the cell, the virus hijacks the cell’s own machinery to create more copies of itself. Often, this appropriation of the cell’s replication machinery comes at the expense of the cell being able to make all of its own needed machinery, leading to the death of the cell or at least an inability to function properly. After all of the pieces for a new virus have been assembled, the viral pieces “bud” from the cell, using the cell’s own membrane to make a capsule for its safe travel to new cells nearby (Figure 1b).

How Ebola virus infects human cells. (A) The Ebola virus is enclosed in a package that contains RNA, its genetic “blueprint” for reproduction. (B) Ebola has a protein called glycoprotein that sticks out of its membrane and binds to receptors (in red) on the cell surface. (C) The binding of these receptors triggers a cell “eating” process called macropinocytosis, resulting in the virus being engulfed by a wave-like motion of the cell membrane. (D) Once inside the cell, the virus’ RNA is uncoated, at which point it hijacks the human cell’s proteins to create more copies of itself. (E) Once new viral particles have been assembled, they move to the cell membrane and “bud off,” at which point they can travel to infect new cells (F).

How does this cell-by-cell infection translate to the full-body symptoms of Ebola?

Ebola virus is characterized by a variety of symptoms, beginning with fever, headache, and muscle pain, followed by vomiting, diarrhea, and internal bleeding [3]. Upon entering the body, the virus targets specific cell types, including liver cells, cells in the immune system, and endothelial cells, which line the inside of blood vessels. Once inside the cells, one of the proteins made by the virus is called Ebola virus glycoprotein [4]. The glycoprotein can disrupt cell adhesion, so that cells have trouble sticking to each other and to a scaffold called the extracellular matrix, which in healthy tissue helps to hold the cells together. The loss of cell adhesion is detrimental to any solid tissue, and by infecting blood vessel cells, the virus causes the vessels to become leaky, leading to hemorrhaging and internal bleeding.

By targeting liver cells, the body’s ability to clear toxins out of the bloodstream is compromised, and by infecting the immune system, whose cells travel everywhere in the body, Ebola has an opportunity to increase rapidly its area of infection. Over time, infection of cells throughout the body can cause organ failure, while fever, internal bleeding, diarrhea and vomiting can cause severe loss of electrolytes, blood plasma, and fluid. Ultimately, organ failure and shock caused by the internal bleeding lead to death [5].

What is the science behind treatments in development?

Researchers are exploring several avenues for treating Ebola. Many drug companies are developing vaccines, although none of these vaccines is ready for full-scale production, or even approved for human treatment [6]. These vaccines use non-virulent portions of the virus injected into the body, to teach the immune system to recognize the Ebola virus and defend your body against it in the event of a true infection. Although the vaccines would usually be months or even years away from approval, emergency protocols approved by the World Health Organization have determined that this epidemic warrants the use of unapproved drugs and vaccines, so cautious plans are being made to expand access to Ebola victims [7,8].

A second treatment being developed uses small fragments of genetic material called “small interfering RNAs” (siRNAs). These small pieces of RNA are designed to match specific pieces of the virus’ RNA. Just like two pieces of Velcro sticking together, when the siRNA encounters the corresponding viral piece of RNA, it sticks to it. Once stuck to the siRNA, the viral RNA cannot be used to create new Ebola particles, thus slowing the replication of the virus. The FDA has recently approved siRNA therapy for use in the current outbreak [9].

Another treatment which has been used for several health-care workers who became infected with Ebola virus involves the use of antibodies. Antibodies are large, Y-shaped proteins that are designed to recognize and neutralize foreign objects in your body, such as bacteria or viruses. Currently, the most well developed drug is called ZMapp, which is a cocktail of three antibodies. The antibodies have a “lock” on the tip of the Y that recognizes a specific “key” – in this case, a specific portion of the Ebola virus glycoprotein described in the previous section. Once bound, the antibodies neutralize the glycoprotein, which subsequently keeps the virus out of the cell. So far, data about its efficacy in humans has been inconclusive, as the patients did not all receive the drug at the same point in the course of their disease, nor did they receive the same levels of medical care [10]. ZMapp or other similar drugs are important as tools to treat already infected patients during an outbreak, but unlike a vaccine, they do not confer lifelong immunity to the virus. This ultimately means that exploring both vaccines and drug treatments may be the most effective way to combat Ebola.

Even if experimental drugs can be scaled up to have large enough quantities to treat the current epidemic, the traditional methods of treatment will continue to be paramount for saving lives. In order to stave off shock from loss of blood and fluids, patients in health-care facilities can be given infusions of blood, fluids and electrolytes to help their bodies remain stable while fighting the virus. In the immediate future, the major challenges in bringing this epidemic under control will continue to be a focus on its containment, coupled with an influx of health-care facilities and experts capable of delivering the best care possible in onerous conditions.

Ilana Kelsey is a student in the Biological and Biomedical Sciences graduate program.


Referințe

[2] Théry C, Witwer KW, Aikawa E, Alcaraz MJ, Anderson JD, Andriantsitohaina R, et al. (2018). “Minimal information for studies of extracellular vesicles 2018 (MISEV2018): a position statement of the International Society for Extracellular Vesicles and update of the MISEV2014 guidelines”. Journal of Extracellular Vesicles. 7 (1): 1535750. doi:10.1080/20013078.2018.1535750. PMC 6322352. PMID 30637094.

[3] Yáñez-Mó M, Siljander PR, Andreu Z, Zavec AB, Borràs FE, Buzas EI, Buzas K, et al. (2015). “Biological properties of extracellular vesicles and their physiological functions”. Journal of Extracellular Vesicles. 4: 27066. doi:10.3402/jev.v4.27066. PMC 4433489. PMID 25979354.

[4] van Niel G, D’Angelo G, Raposo G (April 2018). “Shedding light on the cell biology of extracellular vesicles”. Nature Reviews. Biologie celulară moleculară. 19 (4): 213–228. doi:10.1038/nrm.2017.125. PMID 29339798.

[5] van der Pol E, Böing AN, Harrison P, Sturk A, Nieuwland R (July 2012). “Classification, functions, and clinical relevance of extracellular vesicles”. Pharmacological Reviews. 64 (3): 676–705. doi:10.1124/pr.112.005983. PMID 22722893.

[6] Keller S, Sanderson MP, Stoeck A, Altevogt P (November 2006). “Exosomes: from biogenesis and secretion to biological function”. Immunology Letters. 107 (2): 102–8. doi:10.1016/j.imlet.2006.09.005. PMID 17067686.

[7] Spaull R, McPherson B, Gialeli A, Clayton A, Uney J, Heep A, Cordero-Llana Ó (April 2019). “Exosomes populate the cerebrospinal fluid of preterm infants with post-haemorrhagic hydrocephalus”. International Journal of Developmental Neuroscience. 73: 59–65. doi:10.1016/j.ijdevneu.2019.01.004. PMID 30639393.

[8] Dhondt B, Van Deun J, Vermaerke S, de Marco A, Lumen N, De Wever O, Hendrix A (June 2018). “Urinary extracellular vesicle biomarkers in urological cancers: From discovery towards clinical implementation”. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 99: 236–256. doi:10.1016/j.biocel.2018.04.009. PMID 29654900.

[9] Wang J, Chen S, Bihl J, “Exosome-Mediated Transfer of ACE2 (Angiotensin-Converting Enzyme 2) from Endothelial Progenitor Cells Promotes Survival and Function.” Oxid Med Cell Longev, 2020 Jan 182020:4213541. doi: 10.1155/2020/4213541

[10] Mignot G, Roux S, Thery C, Ségura E, Zitvogel L (2006). “Prospects for exosomes in immunotherapy of cancer”. Journal of Cellular and Molecular Medicine. 10 (2): 376–88. doi:10.1111/j.1582-4934.2006.tb00406.x. PMC 3933128. PMID 16796806.

[11] Rubik, B. Bioelectromagnetic Medicine. Administrative Radiology Journal XVI(8), August 1997, 38-46.

[12] Young, R.O., “The Effects of ElectroMagnetic Frequencies (EMF) on the Blood and Biological Terrain.” https://www.drrobertyoung.com/…/the-effects-electromagnet-f…

[13] Young, R.O., “Adverse Health Effects of 5G Mobile Networking Technology Under Real-Life Conditions.” April 19th, 2020. https://www.drrobertyoung.com/…/adverse-health-effects-of-5…

[14] NOAA. (2016). In a high carbon dioxide world, dangerous waters ahead. (accessed on August 6, 2019)

[15] NOAA. (2018). What is Ocean Acidification? (accessed on August 6, 2019)

[16] National Geographic. (2017). Ocean Acidification. (accessed on August 6, 2019)

[17] NOAA. (2010). Ocean Acidification, Today and in the Future. (accessed on August 6, 2019)

[18] Young, R.O., Young, S.R, “The pH Miracle Revised and Updated.” Hachett Publishing, 2010.

[19] Are the Interstitial Fluids Raining Acid on YOUR Lung Cells? (December 17th, 2019)


Introduction to the Viruses

In 1898, Friedrich Loeffler and Paul Frosch found evidence that the cause of foot-and-mouth disease in livestock was an infectious particle smaller than any bacteria. This was the first clue to the nature of viruses, genetic entities that lie somewhere in the grey area between living and non-living states.

Viruses depend on the host cells that they infect to reproduce. When found outside of host cells, viruses exist as a protein coat or capsidă, sometimes enclosed within a membrane. The capsid encloses either DNA or RNA which codes for the virus elements. While in this form outside the cell, the virus is metabollically inert examples of such forms are pictured below.

When it comes into contact with a host cell, a virus can insert its genetic material into its host, literally taking over the host's functions. An infected cell produces more viral protein and genetic material instead of its usual products. Some viruses may remain dormant inside host cells for long periods, causing no obvious change in their host cells (a stage known as the lysogenic phase). But when a dormant virus is stimulated, it enters the lytic phase: new viruses are formed, self-assemble, and burst out of the host cell, killing the cell and going on to infect other cells. The diagram below at right shows a virus that attacks bacteria, known as the lambda bacteriofag, which measures roughly 200 nanometers.

Viruses cause a number of diseases in eukaryotes. In humans, smallpox, the common cold, chickenpox, influenza, shingles, herpes, polio, rabies, Ebola, hanta fever, and AIDS are examples of viral diseases. Even some types of cancer -- though definitely not all -- have been linked to viruses.

Viruses themselves have no fossil record, but it is quite possible that they have left traces in the history of life. It has been hypothesized that viruses may be responsible for some of the extinctions seen in the fossil record (Emiliani, 1993). It was once thought by some that outbreaks of viral disease might have been responsible for mass extinctions, such as the extinction of the dinosaurs and other life forms. This theory is hard to test but seems unlikely, since a given virus can typically cause disease only in one species or in a group of related species. Even a hypothetical virus that could infect and kill all dinosaurs, 65 million years ago, could not have infected the ammonites or foraminifera that also went extinct at the same time.

On the other hand, because viruses can transfer genetic material between different species of host, they are extensively used in genetic engineering. Viruses also carry out natural "genetic engineering": a virus may incorporate some genetic material from its host as it is replicating, and transfer this genetic information to a new host, even to a host unrelated to the previous host. Acest lucru este cunoscut sub numele de transducție, and in some cases it may serve as a means of evolutionary change -- although it is not clear how important an evolutionary mechanism transduction actually is.

The image of influenza virus was provided by the Department of Veterinary Sciences of the Queen's University of Belfast. The tobacco mosaic virus picture was provided by the Rothamstead Experimental Station. Both servers have extensive archives of virus images.

The Institute for Molecular Virology of the University of Wisconsin has a lot of excellent information on viruses, including news, course notes, and some magnificent computer images and animations of viruses.

The Cells Alive! website includes information on the sizes of viral particles and an article on the mechanisms of HIV infection.


New discoveries

Understanding the relationships between viruses began with noting similarities in size and shape, whether viruses contained DNA or RNA, and in which form. With better methods to sequence and compare viral genomes, and with the constant influx of new scientific data, what we know about viruses and their histories is constantly being fine-tuned.

Until 1992, the notion that viruses were much smaller than bacteria, with tiny genomes was taken for granted. That year scientists discovered a bacteria-like structure within some amoebae in a water-cooling tower, according to Wessner. As it turns out, what they discovered was not a bacterial species, but a very large virus, which they dubbed Mimivirus. The virus is about 750 nm in size and may also have the same staining properties as gram-positive bacteria. This was followed by the discovery of other large viruses such as the Mamavirus and Megavirus.

&ldquoIt is not known how these large viruses evolved,&rdquo Dudley said, referring to them as the &ldquoelephants&rdquo of the virus world. &ldquoThey may be degenerate cells, which have become parasites of other cells (Mimiviruses infect amoeba), or they may be more typical viruses that keep acquiring additional host genes,&rdquo she added. Mimiviruses require a host&rsquos cellular machinery to produce proteins, just like other smaller viruses. However, their genome still contains many remnants of genes associated with the process of translation. It is possible that Mimiviruses may have once been independent cells. Or they could have simply acquired and accumulated some host genes, Wessner wrote.

Such discoveries bring up new questions and open new avenues of research. In the future these studies may provide answers to fundamental questions about the origins of viruses, how they reached their present parasitic state, and whether viruses should be included in the tree of life.